实验一开始，进行得并不顺利，磕磕碰碰的，但毕赤酵母表达系统确实运转起来了。

严冰在T-07和另外两台机器人的帮助下，把伴生蛋白的基因序列克隆进pPICZα载体，电转化进酵母细胞，用甲醇诱导表达。

三天后，Western blot显示有目标条带，分子量大概一百二十千道尔顿，跟天然蛋白差不多。

出来了！表达量还不低，每升培养液大概有……五毫克！

王铭洋站在他身后，双手抱胸，表情平静，问道：纯化呢？

现在马上做。

镍柱亲和层析、离子交换、分子筛……一套流程走下来，严冰拿到了一管澄清的蛋白溶液。随后她迫不及待地开始做活性测试，把纯化蛋白加入培养的人类细胞中，等待二十四小时后检测端粒长度。

不可能，分子量对，Western blot对，为什么没活性？

严冰盯着检测报告，手指把印有检测结果的纸捏得皱巴巴的，实验结果很不理想

王铭洋拿起那管蛋白溶液，对着灯光晃了晃，皱眉想看一下后说：沉淀。

什么？

你看这里，王铭洋指了指试管底部，那里有一层几乎不可见的絮状物。

有聚集体。蛋白折叠错了，形成了无活性的包涵体。你纯化的时候只看了分子量，没看构象。

严冰脸色一红，飞快抓过试管将它塞进离心机，调到一万转离心十分钟。果然，管底出现了一小团白色沉淀。

包涵体……毕赤酵母的内质网压力太大，蛋白没折叠好就分泌出来了。

而且，王铭洋补充道，糖基化模式可能也不对。伴生蛋白上有四个N-糖基化位点，酵母的糖基化是高甘露糖型的，跟哺乳动物不一样。也许生命素的活性需要特定的糖链结构维持。

半个月，白干了。如果酵母不行，那大肠杆菌更不行，只剩下……严冰的声音闷闷的。